Gli scienziati stanno studiando un composto trovato nel tè verde per complicazioni mediche spesso fatali associate a disturbi del midollo osseo.

Jan Bieschke della Washington University di St. Louis studia come le proteine ​​si piegano e si modellano e come questi processi possono contribuire a una varietà di malattie. Dice che il composto epigallocatechina-3-gallato (EGCG), un polifenolo presente nelle foglie di tè verde, può essere di particolare beneficio per i pazienti che soffrono di mieloma multiplo e amiloidosi.

Questi pazienti sono suscettibili a una condizione spesso fatale chiamata amiloidosi a catena leggera, in cui parti degli anticorpi del corpo diventano deformi e possono accumularsi in vari organi, inclusi cuore e reni.

"L'idea qui è duplice: volevamo capire meglio come funziona l'amiloidosi da catene leggere e come il composto del tè verde influisce su questa specifica proteina", dice Bieschke, assistente professore di ingegneria biomedica presso la School of Engineering & Applied Science.

Il team di Bieschke per primo ha isolato singole catene leggere da nove pazienti con disturbi del midollo osseo che hanno causato mieloma multiplo o amiloidosi, quindi ha condotto esperimenti di laboratorio per determinare in che modo il composto del tè verde influenzava la proteina a catena leggera.

"Vogliamo tutti che questo composto funzioni in un paziente."

Bieschke ha precedentemente esaminato l'effetto dell'EGCG sia nel morbo di Parkinson che in quello di Alzheimer e ha scoperto che previene pericolosi accumuli di proteine ​​presenti in entrambe le malattie. Il suo gruppo ha avuto una conclusione simile in questo studio: In laboratorio utilizzando campioni di pazienti con midollo osseo, l'EGCG ha trasformato l'amiloide a catena leggera, impedendo alla forma deformata di replicarsi e accumularsi pericolosamente.

"In presenza del tè verde, le catene hanno una diversa struttura interna", dice Bieschke. "L'ECGC ha tirato la catena leggera in un diverso tipo di aggregato che non era tossico e non formava strutture fibrillari", come accade agli organi affetti da amiloidosi.

Mentre Bieschke sta acquisendo una maggiore comprensione dei processi intracellulari coinvolti, i suoi partner presso l'Università di Heidelberg stanno lavorando in tandem con lui, conducendo studi clinici.

"Il mio gruppo sta osservando il meccanismo della proteina in una provetta; stiamo studiando come funziona a un livello fondamentale. Allo stesso tempo, le sperimentazioni cliniche presso il Centro Amiloidosi di Heidelberg, con l'Alzheimer a Berlino e con il Parkinson in Cina esaminano il processo nelle persone. Vogliamo tutti che questo composto funzioni in un paziente. "

La ricerca appare nel Journal of Biological Chemistry.

Fonte: Università di Washington a St. Louis

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